Enzimler, biyolojik sistemler için vazgeçilemez yapılardır. İnsan vücudu ise çeşitli kimyasal tepkimelerin ve süreçlerin bir ürünüdür. Peki bu reaksiyonlar nasıl başlar ve kontrol edilir?
Anselme Payen (1795-1871, Paris, Fransa), bitki hücrelerinin temel bileşenlerinden biri olan selülozun keşfini borçlu olduğumuz Fransız kimyager. Payen 1833 yılında, kimyal süreçlerin tetiklenmesinde hayati rol oynayan etkeni fark etti ve bunlara “enzim” adını verdi.
Enzimler, substratları düzenleyerek proteinlerin ve bazı koşullarda RNA’nın biyokimyasal süreçlerini hızlandıran maddelerdir.
Ve enzimler, bağlanmak için oldukça seçicidirler ve bağlandıkları yapıların özelliklerinde oldukça aktif rol oynarlar.
Bir enzimin kimyasal süreci nasıl hızlandırdığını anlamak için öncelikle şunu bilmek gerekir ki enzimler reaksiyonun başlaması için gerekli enerjiyi taşır ve bağlandıkları yapıların yeni bağlanma süreçlerini kolaylaştırırlar.
Bağlandıkları maddelerin içinde kendilerine özel etkin bölgelerde (active site) yer alırlar ve bu alandaki özelliklerine göre boyutları, şekilleri ve kimyasal yapıları farklı olabilir. Bu farklılıkları sağlamak içinse amino asitleri kullanırlar.
Etkin bölgelere ek olarak, birçok enzim yapısında kofaktör denilen ve protein içermeyen bir alan daha bulunur. Kofaktörler, pozitif yüklü metal iyonlarında katyon görevi görür ve enzimlerin etkin bölgelerine girerek enzimin aktif bir hale gelmesini sağlarlar.
Birçok enzim, koenzimlerle birlikte olduğunda katalizör görevi görür.
Aktif olmayan enzimler -proteinle, koenzimlerle -protein içermeyen formu bir araya gelerek holoenzimleri oluştururlar. Aktif olmayan enzimler, bilimsel literatürde apoenzim olarak da karşınıza çıkabilir.
Yani holoenzim için formül şu hali alır: holoenzim = apoenzim + coenzim
Enzimler için iki model
Enzimlerin nasıl çalıştığını anlamak için sunulan en basit model anahtar-kilit hipotezidir. Maddelerin etkin bölgelere kolayca uyum sağlayacağını ve böylece tepkimeyi başlatacağını temel alır -tıpkı bir anahtarın kilide uyduğu gibi. Yani maddenin yapısı ile enzimin yapısının birbirine yapboz parçaları gibi uyumlu olduğu düşünülür.
Başka bir model olan induced-fit hipotezinde ise maddeler ve enzimler birbirine tam uymaz ancak enzim maddeyi daha sıkı kavrayacak bir şekilde yapısını değiştirir.
Enzim fonksiyonlarında çevresel etkenler
Enzimlerde etkin bölgeler oldukça hassas yapılardır. Çok küçük çevre değişkenlerini bile fark edebilir ve buna göre tepkileri değişebilir.
Enzimlerin sağlıklı ve verimli bir şekilde çalışması için gerekli sıcaklık 37 °C derecedir. Bu sıcaklıktaki artış veya azalmalar etkin bölgelerdeki kimyasal bağların kolayca kopmasına yol açabilir.
Daha yüksek sıcaklıklar enzim pH’ının değişmesine neden olur. Sıcaklığa bağlı olarak oluşan titreşim, yapının içindeki amino asitleri etkileyerek fonksiyonlarda bozulmalara yol açar.
Enzim konsantrasyonlarının artışı, tepkime düzeyini artırır ve daha fazla enzim kolaylıkla kimyasal maddelere bağlanabilir. Ancak belirli bir noktadan sonra artış önemini kaybeder ve madde bağlanması sabit kalır.
Kimyasal madde konsantrasyonundaki artış, yine tepkime düzeyini artırır. Buna neden olan kimyasal moleküllerin daha fazla enzim molekülü ile bir araya gelebilmesidir. Yine belirli bir noktada madde artışının da önemi kalmaz.
Enzim aktivitesinin baskılanması: İnhibitör olarak adlandırılan bazı zararlı maddeler -her zaman zararlı olmak zorunda değiller, enzimlerdeki biyokimyasal reaksiyonların aktivitelerini yavaşlatabilir ve baskılayabilir.
İlginizi çekebilir: Hücre İle Başlayıp Bilinmeze Giden Süreçler